Creata a New York l'Eparina sintetica

Un gruppo di ricercatori del "Rensselaer Polytechnic Institute" di New York guidati dal professor Robert Linhardt hanno creato in laboratorio, per la prima volta al mondo, un particolare tipo di eparina "di sintesi". I ricercatori americani hanno mostrato la loro scoperta nel corso della Conferenza Annuale della American Chemical Society a New York. Si tratta di un annuncio che potrebbe avere importanti ripercussioni in ambito farmaceutico, infatti l'eparina viene attualmente utilizzata come anticoagulante di derivazione animale, e il rischio di contaminazionazioni di questo prodotto e' molto elevato: proprio nei mesi scorsi negli Stati Uniti era stata scoperta la presenza sul mercato di eparina contaminata prodotta in Cina. Gia' nel 2006 Linhardt e il collega Jian Liu dell'Universita' della North Carolina, erano riusciti a mettere a punto la struttura portante della molecola di eparina. Solo oggi tuttavia sono riusciti a sintetizzare tutti gli elementi che la costituiscono. La dose di eparina sintetizzata dai due ricercatori e' "milioni di volte maggiore" di quella fino ad oggi elaborata sinteticamente in altri laboratori. L'eparina, cioè un glicosaminoglicano altamente solfato, è ampiamente utilizzato come farmaco iniettabile anticoagulante e inoltre ha la più alta densità di carica negativa tra tutte le biomolecole conosciute. Può inoltre essere impiegata per formare superfici anticoagulanti in esperimenti di vario genere e cure mediche (dialisi). L'eparina è una molecola con attività anticoagulante naturale ed è prodotta nell'apparato di Golgi dei basofilociti e dei mastociti. L'eparina si lega naturalmente a un fattore del sangue, l'antitrombina III, un enzima inibitore che a seguito del legame con l'eparina stessa cambia conformazione esponendo il suo sito attivo. L'AT-III attivata a sua volta inattiva la trombina(Fattore IIa), il Fattore X, e altre proteasi coinvolte nella coagulazione del sangue. AT-III si lega specificatamente a una sequanza pentasaccaridica solfata contenuta nella sequenza polimerica dell'eparina. È proprio il cambiamento conformazionale di AT-III a seguito del legame con l'eparina che permette la disattivazione del fattore Xa da parte dell'antitrobina stessa. Tale disattivazione del fattore Xattivo necessita inoltre di un legame tra il pentasaccaride dell'eparina e il fattore Xa stesso. Tali interazioni sono possibili grazie all'alta densità di carica elettronegativa dell'eparina e la formazione di un complesso ternario tra AT-III, trombina e eparina risulta quindi nella disattivazione della trombina stessa. La formazione del complesso ternario dipende quindi dalla lunghezza del polimero eparina (almeno 18 unità disaccaridiche). Al contrario invece l'inattivazione del fattore Xa richiede solo il pentasaccaride.